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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
09/06/1998 |
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Data da última atualização: |
09/06/1998 |
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Autoria: |
SILVA, E. A. F. |
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Título: |
Efeitos de maceracao e cozimento na qualidade de soja. |
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Ano de publicação: |
1982 |
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Fonte/Imprenta: |
Rio de Janeiro: UFFRJ, 1982. |
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Páginas: |
78p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Tese Mestrado. |
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Conteúdo: |
soja e nutricao. Aspectos antinutricionais. Combinacao de proteina de soja com outras fontes proteicas. influencia do tratamento termico nov alor nutritivo. Fatores que afetam o processo de cozsimento da soja. Influencia da maceracao na qualidade da soja. Maceracao em agua. Maceracao em solucoes. Tratamento termico. Medidas de textura instrumental. Correlacao de medida sensorial com medida instrumental de textura. |
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Palavras-Chave: |
Analysis; Aspectos nutricionais; Nutritional aspects; Soybean. |
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Thesagro: |
Análise; Maceração; Soja. |
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Thesaurus Nal: |
maceration. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Milho e Sorgo. Para informações adicionais entre em contato com cnpms.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
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Data corrente: |
01/12/2016 |
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Data da última atualização: |
01/12/2016 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
B - 1 |
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Autoria: |
GIUSEPPE, P. O. de; SANTOS, M. L. dos; SOUSA, S. M. de; KOCH, K. E.; YUNES, J. A.; APARICIO, R.; MURAKAMI, M. T. |
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Afiliação: |
Priscila Oliveira de Giuseppe, Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais - CNPEM; Marcelo Leite dos Santos, Universidade de Campinas; SYLVIA MORAIS DE SOUSA TINOCO, CNPMS; Karen E. Koch, Universidade da Florida; José Andrés Yunes, Universidade de Campinas; Ricardo Aparicio, Universidade de Campinas; Mario Tyago Murakami, Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais - CNPEM. |
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Título: |
A comparative structural analysis reveals distinctive features of cofactor binding and substrate specificity in plant aldo-keto reductases. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 474, p. 696-701, 2016. |
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DOI: |
10.1016/j.bbrc.2016.05.011 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Plant aldo-keto reductases of the AKR4C subfamily play key roles during stress and are attractive targets for developing stress-tolerant crops. However, these AKR4Cs show little to no activity with previouslyenvisioned sugar substrates. We hypothesized a structural basis for the distinctive cofactor binding and substrate specificity of these plant enzymes. To test this, we solved the crystal structure of a novel AKR4C subfamily member, the AKR4C7 from maize, in the apo form and in complex with NADPþ. The binary complex revealed an intermediate state of cofactor binding that preceded closure of Loop B, and also indicated that conformational changes upon substrate binding are required to induce a catalyticallyfavorable conformation of the active-site pocket. Comparative structural analyses of homologues (AKR1B1, AKR4C8 and AKR4C9) showed that evolutionary redesign of plant AKR4Cs weakened interactions that stabilize the closed conformation of Loop B. This in turn decreased cofactor affinity and altered configuration of the substrate-binding site. We propose that these structural modifications contribute to impairment of sugar reductase activity in favor of other substrates in the plant AKR4C subgroup, and that catalysis involves a three-step process relevant to other AKRs. |
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Thesagro: |
Enzima; Reductase. |
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Categoria do assunto: |
S Ciências Biológicas |
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Marc: |
LEADER 02042naa a2200229 a 4500
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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